中医书籍-->西医备考-->细胞和分子免疫学-->第一章 白细胞分化抗原-->第二节 白细胞分化抗原的应用-->二、与B细胞识别、粘附、活化有关的CD分子-->(三)CD21

(三)CD21

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T细胞受体(T cell receptor,TCR或Ti)是T淋巴细胞表面识别外来抗原与自身MHc Ⅰ类抗原(或Ⅱ类抗原)复合物的受体,在同种异体移植中TCR也识别单独的非已的MHC抗原。目前已经证实,TCR在细胞表面与CD3密切结合在一起组成TCR/CD3复合物,TCR识别抗原后刺激信号是通过CD3分子传递的。

1.T细胞受体的类型和结构 TCR中的多肽链是异质性的。根据抗原结构和编码基因不同,已发现有α、β、γ和δ四种多肽链。关于TCR多肽链的结构大多是从分析TCR多肽链cDNA或基因组克隆(genomicclones)而来,编码TCR多肽链的基因属于免疫球蛋白基因超家族成员。成熟TCR肽链分子量在40~60kDa之间。根据TCR中异源双体的组成的不同,TCR可分为以TCRαβ和TCRγδ两种类型。

(1)TCRαβ:CD阳性TCRαβT细胞可识别非已MHCⅡ类抗原(同种异体抗原)或自身MHCⅡ类抗原与加工后抗原的复合物CD8阳性TCr αβT细胞则可识非已MHCⅠ类抗原或自身MHC Ⅰ类抗原与加工后抗原的复合物TCRα链分子量40~50kDa的酸性糖蛋白,β链40~50kDa不带电或碱性糖蛋白。α和β链各由一个可变区(V区)和一个恒定区(C区)组成,与Ig的V区和C区大小相似,属于免疫球蛋白超家族成员。TCRα、β链的V区约含102到109个氨基酸,在V区部分由两个半胱氨酸形成链内二硫键,组成约含50~60氨基酸残基的环肽,这与IgV区结构和功能相似,是特异性识别外来抗原的结构域。TCRα、β链的C区约含138到179个氨基酸,每个C区形成由链内二硫键连接的环肽。α、β链在连接肽(connectingpeptide)形成链间二硫键。穿膜区约由20~24氨基酸组成,α链穿膜区含有带正电的1个赖氨酸和1个精氨酸残基,β链穿膜区含有1个带正电的赖氨酸残基,这些带正电的氨基酸与CD3γ、δ和ε链穿膜区带负电的谷氨酸和/或天冬氨酸形成盐桥,稳定TCR/CD3复合物结构,并与CD3传递信息有关。α、β链胞浆部分只有5~12氨基酸长的尾部(图1-2)。

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