详细机制仍不太清楚，主要有下列四种因素：

1.趋近效应(approximation)和定向效应(oientation)

酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率(图2-5)。

图2－5　底物分子和酶活性中心上的一个催化基团在相互作用时的趋近效应

2.张力作用(distortion or strain)

底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态(图2-6)。

图2-6 酶的活性中心诱导契合使底物分子扭曲

3.酸碱催化作用(acid-base catalysis)

酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。

4.共价催化作用(covalent catalysis)

某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。

例如：无酶催化的反应　RX+H2O→ROH+Hx慢

有酶存在时　RX+E桹H→ROH+EX快

EX+H2O→E桹H+HX快