绝大多数免疫原性物质是大分子蛋白质或细胞组分，但只是其有限的部位能与其相应抗体结合，此部位称为抗原决定簇或表位（前述载体-半抗原效应已证明一个抗原分子须有T细胞决定簇和B细胞决定簇）。由于天然大分子蛋白质结构复杂，并具有空间构型，因此对其单一抗原决定簇的化学组成、定位及其结构研究十分困难。但近年来由于免疫化学技术的发展，已能研究其空间结构，由于单克降抗体技术的发展，已能分离鉴定单一抗原决定簇，因此，对蛋白质抗原性的研究已取得很大进展。

（一）B细胞决定簇（表位）

抗原分子的B细胞决定簇大小不同，其最大表面积约为50～70mm约由4～6氨基酸残基或糖基组成。100个氨基酸残基多肽可有14到20个非重叠决定簇，由线状排列彼此相邻的氨基酸组成，故称为线性或连续性决定簇。而球蛋白是有三维空间的折叠肽链，故其大多数决定簇被掩盖在内部，可称为隐蔽性决定簇。只存在于其表面的决定簇可被免疫细胞识别，或与抗体结合者称为功能性决定簇（图10-2）。组成这种决定簇的氨基酸，是由折叠的肽链将有同位置的氨基酸使之相邻成为有一定空间构型的决定簇，故称为构像决定簇或不连续决定簇。现已证明抗原分子的抗原性是由其组成的氨基酸予列、空间构型及其决定簇片段的移动决定的。